光谱法研究稀土离子钇(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用

吴锦绣; 李梅; 柳召刚; 胡艳宏; 王觅堂

doi:10.3788/fgxb20123310.1153

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光谱法研究稀土离子钇(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用

光谱分析 | 更新时间：2020-08-12

- 光谱法研究稀土离子钇(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用
- Study on Interaction of Y³⁺ and Bovine Serum Albumin by Spectrometry
- 发光学报 2012年33卷第10期页码：1153-1159
- 作者机构：
  
  1. 内蒙古科技大学稀土学院,内蒙古包头,014010
  2. 内蒙古自治区高校稀土现代冶金新技术与应用重点实验室,内蒙古包头,014010
- 作者简介：
- 基金信息：
  
  国家杰出青年基金(51045216)();内蒙古科技大学青年创新基金(81111509)资助项目()
- DOI：10.3788/fgxb20123310.1153
  中图分类号： O657.3;O482.31
- 纸质出版日期：2012-10-10，
  
  收稿日期：2012-5-24，
  
  修回日期：2012-7-25，
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吴锦绣, 李梅, 柳召刚, 胡艳宏, 王觅堂. 光谱法研究稀土离子钇(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用[J]. 发光学报, 2012,(10): 1153-1159

WU Jin-xiu, LI Mei, LIU Zhao-gang, HU Yan-hong, WANG Mi-tang. Study on Interaction of Y<sup>3+</sup> and Bovine Serum Albumin by Spectrometry[J]. Chinese Journal of Luminescence, 2012,(10): 1153-1159
吴锦绣, 李梅, 柳召刚, 胡艳宏, 王觅堂. 光谱法研究稀土离子钇(Ⅲ)与牛血清白蛋白的相互作用[J]. 发光学报, 2012,(10): 1153-1159 DOI： 10.3788/fgxb20123310.1153.

WU Jin-xiu, LI Mei, LIU Zhao-gang, HU Yan-hong, WANG Mi-tang. Study on Interaction of Y<sup>3+</sup> and Bovine Serum Albumin by Spectrometry[J]. Chinese Journal of Luminescence, 2012,(10): 1153-1159 DOI： 10.3788/fgxb20123310.1153.

摘要

用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了稀土金属离子Y

与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果发现:Y

对BSA的紫外吸收光谱具有增强作用

而对荧光光谱具有较强的荧光猝灭作用且峰位明显蓝移20~25nm。用Stern-Volmer方程分别对实验数据进行分析

得出结论:Y

对BSA的荧光猝灭作用是属于静态荧光猝灭

与BSA反应生成了新的复合物

发生了分子内的非辐射能量转移。求得相互作用过程的结合常数(

)和热力学参数(Δ

、Δ

)

确定了它们之间的主要作用力是范德华力、氢键等

但静电作用力也不可忽略。同步荧光光谱法表明Y

对牛血清白蛋白的构象有影响。

Abstract

The interaction between rare earth ion Y

and bovine serum albumin(BSA) was studied by fluorescence spectrum and ultraviolet-visible absorption spectrometry.It was shown that Y

has a quite strong effect to quench the fluorescence launching and enhance the UV absorption spectra of BSA.The maximum emission peak of BSA shifted to short wave by 20~25 nm.After the fluorescence quenching date was analyzed by Stern-Volmer equation

the results indicated that the reaction between bovine serum albumin and Y

generated the new complex-system.The quenching belonged to static fluorescence quenching

with non-radiation energy transfer happening within single molecule.The binding constants (

) and thermodynamics parameters (Δ

) were calculated according to equation of fluorescence spectrometry at different temperatures.Based on thermodynamic data

the main reaction between Y

and BSA was van der Waals force and hydrogen bond

but electrostatic force can not be ignored.The effect of rare earth ion Y

on the conformation of BSA was researched by synchronous fluorescence spectrometry.

关键词

Y3+牛血清白蛋白荧光光谱紫外光谱

Keywords

Y3+bovine serum albuminfluorescence spectraUV spectra

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